Metaloproteazy ludzkiej chrząstki stawowej, które trawią proteoglikan chrząstki przy pH obojętnym i kwaśnym.

Ekstrakty ludzkiej chrząstki stawowej zawierają proteazy zdolne do degradacji proteoglikanowego składnika macierzy chrząstki przy pH obojętnym i kwaśnym. Enzymy te zostały częściowo oczyszczone przez chromatografię jonowymienną i charakteryzowane przez elektroforezę dyskową, wzory hamowania i działanie proteoglikanu. Opisano trzy różne metaloproteazy. Neutralna proteaza, która optymalnie trawi podjednostkę proteoglikanu przy pH 7,25 została oczyszczona do 900-krotnie. Jest silnie hamowany przez o-fenantrolinę, alfa-2-makroglobulinę i białko jaja oraz w mniejszym stopniu przez D-penicyloaminę i EDTA. Hamowanie przez czynniki chelatujące jest odwracane przez kobalt, cynk i jony żelazawe. Dwie kwasowe metaloproteazy, różne od katechin B1, D i F, trawią podjednostkę proteoglikanu przy pH 4,5 i 5,5. Oba są hamowane przez o-fenantrolinę, a aktywność jest przywracana przez kobalt, cynk lub jony żelazawe. W mikroskopii elektronowej stwierdzono, że po inkubacji in vitro z in vitro częściowo oczyszczonym ekstraktem z chrząstki przy obojętnym pH odkryto, że plasterki chrząstki zostały pozbawione proteoglikanu matrycowego rutenu czerwonego. Sedymentacja, chromatografia żelowa, elektroforeza w żelu sodowym z dodecylosiarczanem i badania immunodyfuzji preparatów izolowanej frakcji proteoglikanów wytwarzanych przez częściowo oczyszczony ekstrakt z chrząstki przy pH obojętnym i kwasowym potwierdziły, że enzymy chrząstki działają tylko na składnik białkowy podjednostki proteoglikanu, wytwarzanie fragmentów zawierających od 5 do 12 łańcuchów siarczanu chondroityny. Białka łączące nie zostały strawione.Images
[patrz też: stenoza szyjna, rdzeniowy zanik miesni, stopa plasko koslawa ]